* сократительные белки (миозин, актин), обеспечивающие сокращение и расслабление мышц;

* белки-ферменты, обеспечивающие все химические процессы в организме. Без белков-ферментов невозможны пищеварение, усвоение кислорода, накопление энергии, свертывание крови;

* транспортные — гемоглобин, переносящий кислород от легких к различным органам и тканям;

* защитные — белки-иммуноглобулины, нейтрализующие токсичные чужеродные белки; белок фибриноген, обеспечивающий свертывание крови.

Энергетическая ценность белков равна 16,7 кДж, или 4,0 ккал (при окислении 1 г.). Человеку для нормальной жизнедеятельности ежедневно необходимо потребление 80—100 г. белков, в том числе 50 г. животных. Потребность взрослого организма в белке составляет около 100 г в сутки (при больших физических нагрузках – 120 – 170 г). Особенно важны полноценные белки растущему организму.

Ферменты

Ферменты —

это вещества белковой природы, вырабатываемые животной клеткой и выполняющие роль катализатора всех биохимических процессов. Дыхание и работа сердца, рост и деление клеток, мышечное сокращение, переваривание и усвоение пищи, синтез и распад всех биологических веществ — обусловлены быстрым и бесперебойным действием определенных ферментных систем.

Как и все белки, ферменты построены из аминокислот, остатки которых в молекуле каждого фермента соединены в определенной последовательности в полипептидную цепь. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи и их число характерны для каждого данного фермента.

Ферменты играют огромную роль в процессах питания и обмена веществ. большое значение они имеют и для производства пищевых продуктов. Ферменты могут ускорять как полезные процессы, так и нежелательные, приводящие к порче продуктов. Действие ферментов зависит от ряда факторов, среди которых наиболее важны температура и реакция среды (величина рН среды):

— Оптимальной температурой для их развития является температура 40 — 60 °С. При низких температурах ферменты не разрушаются, но действие их резко замедляется, при высоких (70 — 80 °С и выше) — они денатурируются и утрачивают свою активность. Для ферментов человека и животных оптимум действия 37 — 38 °С, т.е. температура тела.

— Многие ферменты активны при нейтральной реакции среды, т.е. при значениях рН среды, близких к физиологическим. В кислой или щелочной среде они теряют свою активность, за исключением некоторых, которые действуют в кислой и щелочной среде.

Кроме температуры и величины рН среды на активность ферментов влияют различные вещества, которые могут активизировать (ионы различных металлов) или замедлять (например, синильная кислота) действие ферментов.

В зависимости от функциональной направленности ферменты делят на шесть классов: оксиредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы).

* Оксиредуктазы катализируют окислительно-восстановительные процессы в организме.

* Трансферазы принимают участие в промежуточном обмене веществ. Они катализируют перенос химических группировок — метильной (СН3), аминной (NH2) и других — от одного соединения к другому.

* Гидролазы катализируют процессы расщепления сложных веществ с присоединением к ним воды.

* Лиазы — ферменты, отщепляющие негидролитическим путем различные группы (CO2, Н20, NH3) от веществ с образованием двойных связей или присоединением группы к двойным связям. Они играют большую роль в процессах обмена веществ.

*

Изомеразы катализируют внутримолекулярное перемещение различных групп, т. е. превращение изомерных форм друг в друга.

* Лигазы (синтетазы) принимают участие в синтетических процессах.

От химических катализаторов ферменты отличаются тем, что каждый из них действует на вполне определенное вещество или на химическую связь строго определенного типа, например, сахараза катализирует только сахарозу, лактаза — лактозу и т. д.